推荐一篇发表在ACS Cent. Sci.上的文章，文章的通讯作者是来自麻省理工学院的Ronald T. Raines教授。Ranies教授主要从事基于合成生物学和细胞生物学的蛋白结构和功能研究。

胶原蛋白的经典三肽碎片在古生物化石中广泛存在，但是正常情况下，胶原蛋白中能量相似的π*轨道容易受到水分子的攻击。在室温下，水环境中，胶原蛋白的半衰期只有500年左右，一定有其他原因赋予了胶原蛋白十分特殊的稳定性。

本文作者认为，在n→π*相互作用中，肽键的氧将其电子密度提供给下一个肽键的碳原子反键轨道，从而基于泡利不相容原理阻止水分子对肽键的进攻。作者在本文中通过实验和计算方法对该设想进行了验证。作者首先以N-酰化脯氨酸硝基苯酯(pNP)作为模型，对n→π*阻止肽键水解的假设进行了验证。pNP分子只有在trans构型下能形成n→π*相互作用，研究者们通过调整脯氨酸氨基上的酰化基团的结构来调整cis和trans状态pNP分子的比例。并通过水解得到的硝基苯的含量来表征不同结构pNP分子的水解抵抗能力。实验结果表明，n→π*可以有效的提高肽键的稳定性，甲酰化的pNP-1分子更偏好于cis状态，因此也更加容易水解；相反的，pNP-3分子更偏好于trans状态，因此也具有最高的水解抵抗能力。在胶原蛋白中，三氨基酸碎片结构的甘氨酸是最容易被水分子进攻的，而该肽键则受到极化的羟基脯氨酸上的氧提供的n→π*作用保护，这意味着，胶原蛋白最脆弱的部分得到了最好的保护，从而解释其异常的水解稳定性。作者还通过密度泛函分析等计算方法进一步证明了n→π*相互作用对肽键的保护作用。

综上，本文作者发现n→π*相互作用对肽键的保护作用可能能解释胶原蛋白的抗水解特性。